Microcystis aeruginosa, strain M228, a laboratory culture of freshwater cyanobacterium, showed hemagglutinating activity against rabbit, horse and human ABO erthrocytes. Crossed absorption tests revealed the presence of a single type of lectin in the extract of M228 strain cells. The lectin, termed MAL, was purified in combination with the affinity chromatography on acid-treated agarose gel and the gel permeation chromatography in an electrophoretically pure form. MAL was a glycoprotein containing 7.8% neutral sugars and was composed of a single polypeptide having a molecular weight of 57 kDa. Isoelectric point was estimated to be pH 6.4. Hemagglutinating activity of the lectin was inhibited effectively by N-acetyl-D-galactosamine and by glycoproteins. D-galactose and lactose also showed moderate inhibitory activity. The destruction of the hemagglutinating activity by a 2-mercaptoethanol treatment suggests the presence of intra-chain disulfide bond(s) essential for the activity in the molecule. The sequence of the amino-terminal region of MAL was determined as Val-Leu-Ala-Ser-Leu-Val-Ser-Thr-Ser-Gln-Ala-Gly-Ser-Leu-Glu-Leu-Leu- Ala [corrected].(シアノバクテリア（M.aeruginosa M228株)から、糖鎖認識タンパク質であるレクチンを世界で初めて精製し、精製法の確立、糖鎖結合特異性、金属イオン依存性など分子の性情を明らかにするとともに、この分子をMALと名付けた。レクチンというタンパク質は、微生物から植物、高等動物までのあらゆる生物の細胞表面の糖鎖や糖タンパク質の糖鎖（糖鎖にも様々なタイプがあり、遺伝子、タンパク質に続く第3の生命の鎖と言われいる。糖鎖構造の解析技術は日本が世界の最先端を進んでいる）を厳密に認識して結合するタンパク質のことであり、レクチンが結合することにより様々な生理機能を発揮します。例えばウイルスや細菌のレクチンは宿主細胞の接着に関わる感染初期の重要な役割をもち、昆虫や植物においては外敵から身を守る生体防御の役割、動物においては神経細胞の伸長の際のネットワーク形成時の細胞同士の接着や組織を構成する同じ働きを持つ細胞同士の認識、リンパ球が血管損傷部位に集まる仕組みに関わるなど様々な生理機能を持っている。そういった機能を利用し、レクチンを医薬や試薬としてのツールとしての開発する研究も進んでいる。感染や生体のメカニズムの解明、産業利用上においても興味深く、世界中で研究されているタンパク質の一種である。)
pp.593-597
Yamaguchi M, Jimbo M, Sakai R, Muramoto K, Kamiya H.
